Ферменти: будова, специфічність і умови дії

~15 хв · 9 розділів · 9 тестових запитань

Клітина: хімічний склад, будова, обмін речовин

Біологія НМТ

активний центр: Невелика ділянка на поверхні ферменту, утворена радикалами амінокислот завдяки третинній структурі білка. Саме активний центр зв'язує субстрат і здійснює каталітичне перетворення.
енергія активації: Енергетичний бар'єр, який потрібно подолати, щоб хімічна реакція відбулася. Ферменти знижують енергію активації, завдяки чому реакція прискорюється в мільйони разів.
інгібітор: Речовина, яка пригнічує активність ферменту. Конкурентні інгібітори схожі на субстрат і займають активний центр; неконкурентні зв'язуються з іншою ділянкою ферменту, змінюючи форму активного центру.
кофермент: Органічна небілкова молекула, яка входить до складу складного ферменту як кофактор. Часто є похідним вітамінів (особливо групи B). Без коферменту складний фермент не працює.
специфічність ферментів: Властивість ферменту діяти лише на певний субстрат (субстратна специфічність) і каталізувати лише один тип хімічної реакції (специфічність дії). Зумовлена будовою активного центру.
субстрат: Речовина, на яку діє фермент. Субстрат зв'язується з активним центром ферменту, утворюючи фермент-субстратний комплекс, після чого перетворюється на продукт реакції.
температурний оптимум: Значення температури, за якого активність ферменту максимальна. Для більшості ферментів людини становить близько 37-40 °C. Вище оптимуму активність падає через денатурацію білка.
фермент: Біологічний каталізатор, переважно білкової природи, що прискорює хімічні реакції в живих організмах, знижуючи енергію активації, і не витрачається в реакції. Виняток становлять рибозими — каталітичні РНК.