Білки: амінокислоти, рівні структури, денатурація

~20 хв · 9 розділів · 8 тестових запитань

Клітина: хімічний склад, будова, обмін речовин

Біологія НМТ

амінокислота: Органічна сполука, що містить аміногрупу (-NH2) і карбоксильну групу (-COOH), приєднані до одного атома Карбону, а також радикал R, який визначає властивості кожної амінокислоти. У складі білків трапляється 20 стандартних амінокислот.
глобулярні білки: Білки, поліпептидний ланцюг яких згорнутий у компактну кулясту глобулу. Більшість глобулярних білків розчинні у воді. Приклади: ферменти, гемоглобін, антитіла, альбумін, інсулін.
денатурація: Порушення природної просторової структури білка (четвертинної, третинної, вторинної) під дією високої температури, кислот, лугів, солей важких металів, спирту або опромінення. Первинна структура зберігається, але білок втрачає функцію.
конформація: Просторова форма молекули білка, якої вона набуває в розчині завдяки взаємодії між амінокислотними залишками. Від конформації залежить, чи зможе білок виконувати свою біологічну функцію.
незамінні амінокислоти: Амінокислоти, які організм людини не здатен синтезувати й мусить отримувати з їжею. Їх дев'ять: валін, лейцин, ізолейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, фенілаланін і гістидин.
пептидний зв'язок: Ковалентний зв'язок -CO-NH-, що утворюється між карбоксильною групою однієї амінокислоти й аміногрупою наступної з виділенням молекули води. Сполучає амінокислоти в поліпептидний ланцюг.
ренатурація: Самовільне відновлення природної конформації білка після усунення денатурувального чинника. Можлива, якщо первинна структура не порушена, а денатурація була м'якою.
фібрилярні білки: Білки з видовженою ниткоподібною формою молекули. Вони нерозчинні у воді й мають високу механічну міцність. Приклади: колаген, кератин, фіброїн, еластин.